生物化學(xué)總結(jié)

　　總結(jié)是事后對某一時期、某一項目或某些工作進行回顧和分析，從而做出帶有規(guī)律性的結(jié)論，它可以有效鍛煉我們的語言組織能力，快快來寫一份總結(jié)吧。但是總結(jié)有什么要求呢？下面是小編幫大家整理的生物化學(xué)總結(jié)，僅供參考，大家一起來看看吧。

　　生物化學(xué)總結(jié) 篇1

　　第一章蛋白質(zhì)

　　第一節(jié)氨基酸的結(jié)構(gòu)與分類

　　一、氨基酸的結(jié)構(gòu)

　　組成蛋白質(zhì)的基本單位是氨基酸

　　在空間各原子有兩種排列方式：L—構(gòu)型與D—構(gòu)型，它們的關(guān)系就像左右手的關(guān)系，互為鏡像關(guān)系

　　二、氨基酸的分類：

　　1.按氨基酸分子中羧基與氨基的數(shù)目分：

　　酸性氨基酸：有天冬氨酸、谷氨酸；

　　堿性氨基酸：有賴氨酸、精氨酸、組氨酸；

　　中性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸。

　　2.按側(cè)基R基的結(jié)構(gòu)特點分：脂肪族氨基酸

　　芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸雜環(huán)氨基酸：脯氨酸、組氨酸

　　3.按側(cè)基R基與水的關(guān)系分：

　　非極性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；

　　極性不帶電氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、絲氨酸、蘇氨酸；極性帶電氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、賴氨酸、精氨酸、組氨酸。

　　4.按氨基酸是否能在人體內(nèi)合成分：必需氨基酸：指人體內(nèi)不能合成的氨基酸，必須從食物中攝取，有八種：賴氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸。

　　非必需氨基酸：指人體內(nèi)可以合成的氨基酸。有十種。

　　半必需氨基酸：指人體內(nèi)可以合成但合成量不能滿足人體需要（特別是嬰幼兒時期）的氨基酸，有兩種：組氨酸、精氨酸。

　　各種蛋白質(zhì)都有特定的空間構(gòu)象，而特定的空間構(gòu)象又與它們特定的生物學(xué)功能相適應(yīng)，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能是高度統(tǒng)一的。

　　第三節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)及分離純化一、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

　�。ㄒ唬┑鞍踪|(zhì)的兩性解離與等電點：

　　具有兩性解離的性質(zhì)，因而也具有特定的等電點。

　�。ǘ�）蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)

　　蛋白質(zhì)分子的顆粒直徑已達1～100nm，處于膠體顆粒的范圍。因此，蛋白質(zhì)具有親水溶膠的性質(zhì)。

　　布郎運動、丁道爾現(xiàn)象、電泳現(xiàn)象，不能通過半透膜，具有吸附能力。

　　蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質(zhì)親水溶膠的兩個重要因素。

　　電泳：帶電顆粒在電場中移動的現(xiàn)象。分子大小不同的蛋白質(zhì)所帶凈電荷密度不同，遷移率即異，在電泳時可以分開。

　　三）蛋白質(zhì)的變性

　　在某些物理或化學(xué)因素的作用下，蛋白質(zhì)嚴格的空間結(jié)構(gòu)被破壞（不包括肽鍵的斷裂），從而引起蛋白質(zhì)若干理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)的改變，稱為蛋白質(zhì)的變性(denaturation)。引起蛋白質(zhì)變性的因素

　�、傥锢硪蛩兀焊邷�、高壓、紫外線、電離輻射、超聲波等；

　　②化學(xué)因素：強酸、強堿、有機溶劑、重金屬鹽等。變性蛋白質(zhì)的性質(zhì)改變

　　物理性質(zhì)：旋光性改變，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； 化學(xué)性質(zhì)：官能團反應(yīng)性增加，易被蛋白酶水解；

　　生物學(xué)性質(zhì)：原有生物學(xué)活性喪失，抗原性改變。變性蛋白質(zhì)主要標志是生物學(xué)功能的喪失。溶解度降低，易形成沉淀析出，結(jié)晶能力喪失，分子形狀改變，肽鏈松散，反應(yīng)基團增加，易被酶消化； 變性蛋白質(zhì)分子互相凝集為固體的現(xiàn)象稱凝固。蛋白質(zhì)變性的可逆性

　　a)蛋白質(zhì)在體外變性后，絕大多數(shù)情況下是不能復(fù)性的；

　　b)如變性程度淺，蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象未被嚴重破壞；或者蛋白質(zhì)具有特殊的分子結(jié)構(gòu)，并經(jīng)特殊處理則可以復(fù)性。

　　（四）蛋白質(zhì)的沉淀反應(yīng) 加高濃度鹽類（鹽析）：加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出。

　　分段鹽析：調(diào)節(jié)鹽濃度，可使混合蛋白質(zhì)溶液中的幾種蛋白質(zhì)分段析出。血清球蛋白（50%(NH4)2SO4飽和度），清蛋白（飽和(NH4)2SO4)。 加有機溶劑 加重金屬鹽

　　加生物堿試劑單寧酸、苦味酸、鉬酸、鎢酸、三氯乙酸能沉淀生物堿，稱生物堿試劑。

　�。�六）蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)

　　二、蛋白質(zhì)的分離與純化

　�。ㄒ唬�鹽析與有機溶劑沉淀：

　　1.鹽析：

　　在蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，以破壞蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)，使蛋白質(zhì)從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。 常用的中性鹽有：硫酸銨、氯化鈉、硫酸鈉等。 鹽析時，溶液的pH在蛋白質(zhì)的等電點處效果最好。 鹽析沉淀蛋白質(zhì)時，通常不會引起蛋白質(zhì)的變性。 分段鹽析： 半飽和硫酸銨溶液可沉淀血漿球蛋白，而飽和硫酸銨溶液可沉淀血漿清蛋白。

　　2.有機溶劑沉淀蛋白質(zhì)

　　凡能與水以任意比例混合的有機溶劑，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可用于沉淀蛋白質(zhì)。 沉淀原理是：

　�、倜撍�作用；

　�、谑顾�的介電常數(shù)降低，蛋白質(zhì)溶解度降低。

　�。ǘ�）電泳：

　�。ㄈ�）離子交換層析

　　（四）凝膠過濾層析

　�。ㄎ澹┏�速離心：

　　利用物質(zhì)密度的不同，經(jīng)超速離心后，分布于不同的液層而分離。

　　超速離心也可用來測定蛋白質(zhì)的分子量，蛋白質(zhì)的分子量與其沉降系數(shù)S成正比

　　第四章酶

　　第一節(jié)酶的命名及分類

　　一、酶的命名

　　(1)習(xí)慣命名法:

　　根據(jù)其催化底物來命名；

　　根據(jù)所催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名； 結(jié)合上述兩個原則來命名，

　　有時在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來源或其它特點。

　　(2)國際系統(tǒng)命名法

　　系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個酶字。 例如：習(xí)慣名稱:谷丙轉(zhuǎn)氨酶系統(tǒng)名稱:丙氨酸：α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶

　　酶催化的反應(yīng):谷氨酸+丙酮酸 →α-酮戊二酸+丙氨酸

　　二、酶的分類

　　(1)水解酶hydrolase

　　c)水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。

　　d)主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。

　　e)例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：

　　(2)氧化-還原酶Oxidoreductase

　　氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。

　　主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的

　　脫氫反應(yīng)。

　　(3)轉(zhuǎn)移酶Transferase

　　轉(zhuǎn)移酶催化基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個底物分子的基團或原子轉(zhuǎn)移到另一個底物的分子上。 例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。

　　(4)裂合酶Lyase

　　裂合酶催化從底物分子中移去一個基團或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。 主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。

　　(5)異構(gòu)酶Isomerase 異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團或原子的重排過程。

　　(6)合成酶LigaseorSynthetase

　　6.合成酶，又稱為連接酶，能夠催化C-C、C-O、C-N以及C-S鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。

　　7.A+B+ATP+H-O-H===A B+ADP+Pi8.例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸+CO2→草酰乙酸

　　(7)核酶（催化核酸）ribozyme

　　核酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的RNA，能夠催化RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應(yīng)。

　　第二節(jié)維生素與輔酶

　　維生素是機體維持正常生命活動所必不可少的一類有機物質(zhì)。

　　維生素一般習(xí)慣分為脂溶性和水溶性兩大類。其中脂溶性維生素在體內(nèi)可直接參與代謝的調(diào)節(jié)作用，而水溶性維生素是通過轉(zhuǎn)變成輔酶對代謝起調(diào)節(jié)作用。輔酶coenzyme和金屬離子

　　根據(jù)酶的組成情況，可以將酶分為兩大類： 單純蛋白酶：它們的組成為單一蛋白質(zhì)。結(jié)合蛋白酶：某些酶，例如氧化-還原酶等，其分子中除了蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白組分。 結(jié)合蛋白酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分包括輔酶及金屬離子(或輔因子cofactor)。 酶蛋白與輔助成分組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無催化功能。

　　一、水溶性維生素與輔酶

　　某些小分子有機化合物與酶蛋白結(jié)合在一起并協(xié)同實施催化作用，這類分子被稱為輔酶（或輔基）。輔酶是一類具有特殊化學(xué)結(jié)構(gòu)和功能的化合物。參與的'酶促反應(yīng)主要為氧化-還原反應(yīng)或基團轉(zhuǎn)移反應(yīng)。大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性B族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關(guān)。

　　酶可同時與底物及抑制劑結(jié)合，引起酶分子構(gòu)象變化，并導(dǎo)至酶活性下降。由于這類物質(zhì)并不是與底物競爭與活性中心的結(jié)合，所以稱為非競爭性抑制劑。

　　(3).反競爭性抑制含義和反應(yīng)式

　　反競爭性抑制劑必須在酶結(jié)合了底物之后才能與酶與底物的中間產(chǎn)物結(jié)合，該抑制劑與單獨的酶不結(jié)合。反競爭性抑制的特點：

　　反競爭性抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)不一定與底物的分子結(jié)構(gòu)類似； 抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結(jié)合；

　　必須有底物存在，抑制劑才能對酶產(chǎn)生抑制作用；抑制程度隨底物濃度的增加而增加； 動力學(xué)參數(shù)：Km減小，Vm降低。第六節(jié)酶的調(diào)節(jié)

　　生物體內(nèi)的各種生理活動均以一定的物質(zhì)代謝為基礎(chǔ)。為了適應(yīng)某種生理活動的變化，需要對一定的代謝活動進行調(diào)節(jié)。

　　通過對酶的催化活性的調(diào)節(jié)，就可以達到調(diào)節(jié)代謝活動的目的。

　　可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應(yīng)的速度或方向發(fā)生改變的酶就稱為限速酶或關(guān)鍵酶。

　　一、酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)

　　酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)是通過對現(xiàn)有酶分子結(jié)構(gòu)的影響來改變酶的催化活性的調(diào)節(jié)方式。 酶結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)是一種快速調(diào)節(jié)方式。

　�。ㄒ唬┳儤�(gòu)調(diào)節(jié)（別構(gòu)調(diào)節(jié)）：

　　某些代謝物能與變構(gòu)酶分子上的變構(gòu)部位特異性結(jié)合，使酶的分子構(gòu)象發(fā)生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應(yīng)的速度，這種調(diào)節(jié)作用就稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)。 具有變構(gòu)調(diào)節(jié)作用的酶就稱為變構(gòu)酶。

　　凡能使酶分子變構(gòu)并使酶的催化活性發(fā)生改變的代謝物就稱為變構(gòu)劑。

　　1．變構(gòu)調(diào)節(jié)的機制：

　　變構(gòu)酶一般是多亞基構(gòu)成的聚合體，一些亞基為催化亞基，另一些亞基為調(diào)節(jié)亞基。 當(dāng)調(diào)節(jié)亞基或調(diào)節(jié)部位與變構(gòu)劑結(jié)合后，就可導(dǎo)致酶的空間構(gòu)象發(fā)生改變，從而導(dǎo)致酶的催化活性中心的構(gòu)象發(fā)生改變而致酶活性的改變。

　　2．協(xié)同效應(yīng)：

　　3.變構(gòu)調(diào)節(jié)的方式：

　　4．變構(gòu)調(diào)節(jié)的特點：

　�、琶富钚缘母淖兺ㄟ^酶分子構(gòu)象的改變而實現(xiàn)；

　�、泼傅淖儤�(gòu)僅涉及非共價鍵的變化；

　�、钦{(diào)節(jié)酶活性的因素為代謝物；

　�、葹橐环呛哪苓^程；

　　⑸無放大效應(yīng)。

　　（二）共價修飾調(diào)節(jié)：

　　酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發(fā)生共價修飾，從而導(dǎo)致酶活性的改變，稱為共價修飾調(diào)節(jié)。

　　共價修飾調(diào)節(jié)也是體內(nèi)快速調(diào)節(jié)代謝活動的一種重要的方式。

　　最常見的共價修飾方式有：磷酸化-脫磷酸化，-SH--S-S-，乙酰化-脫乙�；�，腺苷化-脫腺苷化等。

　　1．共價修飾的機制：共價修飾酶通常在兩種不同的酶的催化下發(fā)生修飾或去修飾，從而引起酶分子在有活性形式與無活性形式之間進行相互轉(zhuǎn)變。

　　2．共價修飾調(diào)節(jié)的方式：共價修飾調(diào)節(jié)一般與激素的調(diào)節(jié)相聯(lián)系，其調(diào)節(jié)方式為級聯(lián)反應(yīng)。

　　3．共價修飾調(diào)節(jié)的特點：

　�、琶敢詢煞N不同修飾和不同活性的形式存在；

　　⑵有共價鍵的變化；

　　⑶受其他調(diào)節(jié)因素（如激素）的影響；

　�、纫话銥楹哪苓^程；

　�、纱嬖诜糯笮�應(yīng)。

　�。ㄈ�）同工酶的調(diào)節(jié)同工酶(isoenzyme)是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。這類酶存在于生物的同一種屬或同一個體的不同組織、甚至同一組織或細胞中。

　　第七節(jié)酶的分離提純及活力測定

　　一、酶的分離提純

　　(一)酶在細胞中的分布：

　　胞外酶：水解酶類，易收集，不必破碎細胞，緩沖液或水浸泡細胞或發(fā)酵液離心得到上清液即為含酶液。胞內(nèi)酶：除水解酶類外的其它酶類，需破碎細胞，不同的酶分布部位不同，最好先將酶存在的細胞器分離后再破碎該細胞器，然后將酶用適當(dāng)?shù)木彌_溶液或水抽提。

　�。ㄈ�）原則：

　　在增加酶得率和純度的同時，盡可能避免高溫、過酸、過堿、劇烈的震蕩及其它可能使酶喪失活力的一切操作過程。盡最大可能保存酶的活力。（四）分離提純：

　　1.酶的抽提：將酶溶解出來就稱為抽提。

　　胞外酶：固體培養(yǎng)的菌體加水或適當(dāng)緩沖溶液浸泡過濾即可。液體培養(yǎng)的菌體將發(fā)酵液離心分離除去菌體收集離心液即可。

　　胞內(nèi)酶：先破碎細胞，再用水或適當(dāng)?shù)木彌_溶液抽提。

　　2.酶的純化：純化的關(guān)鍵是維持酶的活性，因為隨著酶的逐漸提純，一些天然的可保持酶活力的其它成分逐漸減少，酶的穩(wěn)定性變差，所以整個純化過程應(yīng)維持低溫。

　�。�1）酶的沉淀方法：與蛋白質(zhì)的沉淀方法相同，常用：

　　A．鹽析法：常用硫酸銨鹽析，有分段鹽析和一次性鹽析兩種方法。

　　B．有機溶劑沉淀法：用乙醇、丙酮等。應(yīng)低溫操作，溶劑少量分批加入。

　�。�2）酶的純化方法：有吸附層析、離子交換層析、凝膠過濾層析、親和層析等。

　　3.酶的結(jié)晶：

　　純化以后的酶液再次沉淀，仍采用沉淀法。

　　4.酶的保存：一般在-20℃以下低溫保存。

　　二、酶活力的測定定性鑒定提取物中某一酶是否存在，一般是根據(jù)此酶引起的化學(xué)反應(yīng)來判斷。

　　酶活力的測定：實際上是酶定量測定的方法，酶制劑因含雜質(zhì)多易失活等原因，故不能用稱重或測量體積來定量。

　�。ㄒ唬┟富盍Φ母拍睿褐该复呋�特定化學(xué)反應(yīng)的能力。其大小通常用在一定條件下酶催化某一特定化學(xué)反應(yīng)的速度來表示。一定量的酶制劑催化某一化學(xué)反應(yīng)速度快，活力大；反之，活力小。

　　速度表示法常用-dS/dt或dP/dt，測初速度，多用后者。因為反應(yīng)初期底物過量，底物的減少量不容易測定，而產(chǎn)物從無到有，易測定。

　�。ǘ�）酶的活力單位：1961年國際生化協(xié)會酶學(xué)委員會統(tǒng)一規(guī)定，酶的國際單位（IU）規(guī)定為：在最適反應(yīng)條件（溫度25℃）下，每分鐘內(nèi)催化1微摩爾（μmol）底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量（或1分鐘內(nèi)轉(zhuǎn)化底物生成1微摩爾產(chǎn)物的酶量）稱為1標準單位。 測定條件：最佳的反應(yīng)條件，如最適的Tm（或25℃）、pHm、[S]>>[E]、初速度下。

　　1972年國際生化協(xié)會又推薦一種新單位，即Katal(Kat)單位。規(guī)定：在最適溫度下，每秒鐘能催化1摩爾底物轉(zhuǎn)化為稱為所需要的酶量定義為1Kat。1Kat=60×106IU.

　　（三）酶的比活力：每單位酶蛋白所含的活力單位數(shù)。對固體酶：用活力單位/毫克酶蛋白、或活力單位/毫克酶蛋白氮來表示，對液體酶：用活力單位/毫升酶液來表示。很明顯，比活力越大，酶的活力越大。

　�。ㄋ模�、酶活力的測定方法

　　1、分光光度法：產(chǎn)物與適當(dāng)?shù)幕瘜W(xué)試劑生成有色物質(zhì)或產(chǎn)物有紫外吸收的能力可采用此法。

　　2、測壓法：產(chǎn)物中有氣體，測氣壓增加量。

　　3、滴定法：產(chǎn)物中有酸生成，用堿滴定。

　　4、熒光法：產(chǎn)物中有熒光物質(zhì)生成或產(chǎn)物與熒光試劑反應(yīng)生成熒光產(chǎn)物可用此法。

　　5、旋光法：產(chǎn)物中有旋光物質(zhì)可采用此法。

　　除了以上方法外，還可根據(jù)產(chǎn)物的性質(zhì)采用其它方法

　　生物化學(xué)總結(jié) 篇2

　　一、核酸的分子組成：

　　基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。

　　兩類核酸：脫氧核糖核酸(DNA)，存在于細胞核和線粒體內(nèi)。

　　核糖核酸(RNA)，存在于細胞質(zhì)和細胞核內(nèi)。

　　1、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脫氧核糖，RNA中為β-D-核糖。

　　2、磷酸：生物體內(nèi)多數(shù)核苷酸的磷酸基團位于核糖的第五位碳原子上。

　　二、核酸的一級結(jié)構(gòu)

　　核苷酸在多肽鏈上的排列順序為核酸的一級結(jié)構(gòu)，核苷酸之間通過3′，5′磷酸二酯鍵連接。

　　三、DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能

　　1、DNA的二級結(jié)構(gòu)

　　DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是核酸的二級結(jié)構(gòu)。雙螺旋的骨架由糖和磷酸基構(gòu)成，兩股鏈之間的堿基互補配對，是遺傳信息傳遞者，DNA半保留復(fù)制的基礎(chǔ)，結(jié)構(gòu)要點：

　　a.DNA是一反向平行的互補雙鏈結(jié)構(gòu)親水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側(cè)，而堿基位于內(nèi)側(cè)，堿基之間以氫鍵相結(jié)合，其中，腺嘌呤始終與胸腺嘧啶配對，形成兩個氫鍵，鳥嘌呤始終與胞嘧啶配對，形成三個氫鍵。

　　b.DNA是右手螺旋結(jié)構(gòu)螺旋直徑為2nm。每旋轉(zhuǎn)一周包含了10個堿基，每個堿基的旋轉(zhuǎn)角度為36度。螺距為3.4nm，每個堿基平面之間的距離為0.34nm。

　　c.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的維系橫向靠互補堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平面間的疏水性堆積力維持，尤以后者為重要。

　　2、DNA的三級結(jié)構(gòu)

　　三級結(jié)構(gòu)是在雙螺旋基礎(chǔ)上進一步扭曲形成超螺旋，使體積壓縮。在真核生物細胞核內(nèi)，DNA三級結(jié)構(gòu)與一組組蛋白共同組成核小體。在核小體的基礎(chǔ)上，DNA鏈經(jīng)反復(fù)折疊形成染色體。

　　3、功能

　　DNA的基本功能就是作為生物遺傳信息復(fù)制的模板和基因轉(zhuǎn)錄的.模板，它是生命遺傳繁殖的物質(zhì)基礎(chǔ)，也是個體生命活動的基礎(chǔ)。

　　DNA中的核糖和磷酸構(gòu)成的分子骨架是沒有差別的，不同區(qū)段的DNA分子只是堿基的排列順序不同。

【生物化學(xué)總結(jié)】相關(guān)文章：

對老板總結(jié)感想總結(jié)二篇03-20

學(xué)科總結(jié)03-20

電場公式總結(jié)06-08

離�？偨Y(jié)精選范文03-19

工會總結(jié)范本03-19

總結(jié)電熱的作用12-09

FLASH教程總結(jié)01-20

香茅做法總結(jié)03-19

工會總結(jié)精選范文03-20